Please use this identifier to cite or link to this item:https://hdl.handle.net/20.500.12259/36515
Type of publication: Magistro darbas / Master thesis
Field of Science: Biologija / Biology
Author(s): Skujienė, Dovilė
Title: Pelėno rekombinantinio baltymo BvPrp121-231 gamyba ir agregacijos tyrimai
Other Title: Recombinant Bank Vole Protein BvPrp121-231 Purification and Analysis of Aggregation
Extent: 51 p.
Date: 25-May-2018
Event: Vytauto Didžiojo universitetas. Gamtos mokslų fakultetas. Biologijos katedra
Keywords: Agregacija;Fibrilės;Pelėno prioninis baltymas;Tioflavinas T;Aggregation;Fibrils;Bank vole prion protein;Tioflavine T
Abstract: Prionai yra baltymai, kurie gali įgyti dvi formas, natyvią formą ir netinkamai susilanksčiusią patogeninę formą. Netinkamai susilanksčiusi forma siejama su klaidingo baltymų susilankstymo ligomis, kurių metu susiformuoja amiloidinės fibrilės. Tam, kad būtų galima tyrinėti prionus ir jų fibriles, visų pirma reikia turėti pakankamą kiekį natyvių prioninių baltymų. Darbo metu atlikta pelėno prioninio baltymo (BvPrP121-231) ekspresija E. coli BL21 Star™ (DE3) kompetentiniame kamiene. Bakterijos augintos, naudojant auto-indukcinę mitybinę terpę. Gauta biomasė gryninta imobilizuotų metalų jonų afininė chromatografijos (IMAC) būdu. Gautam prioninaim baltymui atlikti agregacijos, fibrilių stabilumo ir ilgėjimo tyrimai.
Prions are proteins that can adopt two different forms, a normal form and a pathogenic misfolded form. Misfolded form is binded with broad range of diseases that arises from the failure of peptides or proteins structure. One of the protein misfolding examples is formation of amyloidogenic fibrils. In order to study prions and their fibrils, we need to have a sufficient amount of prion protein. In this work, construct was obtained and used for further work. E. coli BL21 Star™ (DE3) bacterial cell strains were used for bank vole prion protein (BvPrP121–231) expression. Bacterias was grown in auto-inductive medium. Biomass was purified immobilized metal ions afinical chromatography (IMAC) method. For recombinant prion protein was done aggregaction, fibrils stability and elongation researches.
Internet: https://hdl.handle.net/20.500.12259/36515
Appears in Collections:2018 m. (GMF mag.)

Files in This Item:
dovile_skujiene_md.pdf1.3 MBAdobe PDF   Restricted AccessView/Open

Show full item record

Page view(s)

66
checked on Nov 5, 2019

Download(s)

8
checked on Nov 5, 2019

Google ScholarTM

Check


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.