Please use this identifier to cite or link to this item:https://hdl.handle.net/20.500.12259/36337
Type of publication: Magistro darbas / Master thesis
Field of Science: Biochemija / Biochemistry
Author(s): Leonavičienė, Sandra
Title: HSP90 suspaudžiamumo tyrimai molekulinės dinamikos simuliacijų metodais
Other Title: Hsp90 isothermal compressibility research using molecular dynamics simulation methods
Extent: 50 p.
Date: 23-May-2018
Event: Vytauto Didžiojo universitetas. Gamtos mokslų fakultetas. Biochemijos katedra
Keywords: Suspaudžiamumas;HSP90 žmogaus baltymas;Tūris;Kompiuterinės simuliacijos;Slėgis;Volume;HSP90 human protein;Compressability;Pressure;Computer simulation
Abstract: HSP90 human protein, is a heat shock protein, which assists in proper protein folding and natural comformity support, thus correct suppression of certain proteins, can be benefical against certain ilnesses, such as cancer. In this research, using computer simulation methods, protein mollecule dynamics were simulated under 1 bar, 1000 bar and 6000 bar pressure. It also includes analysis of volume, density and aminoacids stability dynamics, and protein compressability measures. The results show, that increasing pressure of a protein density volume decreases, but density rises, due to decrease of cavities. After investigating aminoacids stability dynamics in different pressures, these types of amino acids were distinguished: LYS74, LYS112, ARG201, PHE37, PHE118, PHE213, GLU178, ILE218, GLY168 and SER68. As the pressure increases, their atoms change their positions, thus it is possible to state, that their pressure is biggest and stability is smallest. HSP90 human protein compressibility is 0.0073 Mpa. This signification suggests, that the proteins pressure is ample.
HSP90 žmogaus baltymas, yra šiluminio šoko baltymas, kuris dalyvauja taisyklingame baltymų susilankstyme ir natūralios jų konformacijos palaikyme, todėl tikslingas kai kurių baltymų slopinimas, gali būti naudingas, gydant tam tikras ligas, vėžį. Tyrimo metu, naudojant kompiuterinių simuliacijų metodus, buvo atliktos baltymo molekulinės dinamikos simuliacijos 1 bar, 1000 bar ir 6000 bar slėgiuose, išanalizuotos tūrio, tankio ir aminorūgščių stabilumo dinamikos bei nustatytas baltymo suspaudžiamumas. Tyrimo rezultatai parodė, kad didinant slėgį baltymo tūris mažėja, o tankis didėja, nes sumažėja ertmių tūris. Ištyrus aminorūgščių stabilumo dinamiką skirtinguose slėgiuose, išskirtos šios aminorūgštys: LYS74, LYS112, ARG201, PHE37, PHE118, PHE213, GLU178, ILE218, GLY168 ir SER68. Didėjant slėgiui, jų atomai keičia savo pozicijas, todėl galima teigti, kad jų spūdumas didžiausias ir stabilumas mažiausias. HSP90 žmogaus baltymo suspaudžiamumas yra 0.0073 MPa. Ši reikšmė parodo, kad baltymo spūdumas yra didelis.
Internet: https://hdl.handle.net/20.500.12259/36337
Appears in Collections:2018 m. (GMF mag.)

Files in This Item:
sandra_leonaviciene_md.pdf2.48 MBAdobe PDF   Restricted AccessView/Open

Show full item record

Page view(s)

78
checked on Mar 29, 2020

Download(s)

2
checked on Mar 29, 2020

Google ScholarTM

Check


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.